El Nobel de Química premia al estudio de los ribosomas

Ada E. Yonath

Diariomedico.com
ESPAÑA
AYUDARÁ A DISEÑAR NUEVOS ANTIBIÓTICOS
El Nobel de Química premia al estudio de los ribosomas (AMPLIACIÓN)

Ada E. Yonath, del Instituto Científico de Welzmann, en Israel, Thomas A. Steitz, de la Universidad de Yale, en New Haven, y Venkatraman Ramakrishnan, del Laboratorio de Biología Molecular MRC, en Cambridge, han recibido el Premio Nobel de Química 2009 por mapear el ribosoma, una de las maquinarias celulares más complejas, en el nivel atómico.

Redacción - Miércoles, 7 de Octubre de 2009 - Actualizado a las 12:35h.

El ribosoma lee la información en el ARN mensajero y basándose en esta información produce proteínas. Los científicos se han referido a esta acción como una traslación. Así, es durante el proceso de traslación -cuando el lenguaje ADN/ARN llega a convertirse en lenguaje proteico- el momento en el que la vida alcanza su complejidad total.

Los ribosomas existen en todas las células de todos los organismos vivos, desde la bacteria al humano. Ningún ser vivo puede sobrevivir sin ribosomas, las dianas perfectas de los fármacos. Muchos de los antibióticos actuales atacan a los ribosomas de la bacteria. El hallazgo de los investigadores recién premiados proporciona valiosos conocimientos para el desarrollo de nuevos antibióticos.

A finales de los años 70, Yonath decidió intentar generar estructuras ribosomales con cristalografía de rayos X. En aquel momento, sin embargo, los científicos se mostraban escépticos ante esta visión. En esta técnica, los investigadores apuntan con los rayos X hacia un cristal de, por ejemplo, una proteína (ver imagen). Cuando los rayos impactan en los átomos del cristal se dispersan. Al otro lado del cristal, registran cómo los rayos se han difundido. El cristal debe ser casi perfecto. Las moléculas necesitan formar un patrón preciso que se repita una y otra vez.

Los galardonados han logrado producir todas las estructuras que muestran cómo los diferentes tipos de antibióticos se unen al ribosoma. Algunas de ellas bloquean el tunel a través del cual las proteínas crecen dejando el ribosoma, otras evitan la formación del péptido adherido entre los aminoácidos. Otras estructuras corrompen la traslación del lenguaje ADN/ARN al lenguaje proteico.

Reconocimiento a la investigación básica
Juan Pedro García Ballesta, del Centro de Biología Molecular Severo Ochoa del Consejo Superior de Investigaciones Científicas, en Madrid, es uno de los mayores expertos españoles sobre la estructura y función de los ribosomas. Ha explicado a Diario Médico que el premio Nobel de Química 2009 supone un reconocimiento a una de las áreas más básicas de la investigación biomédica.

Los primeros trabajos de Ada E. Yonath sobre la estructura tridimensional de los cristales de los ribosomas se publicaron en 2000 y su grupo se adelantó a otros que también estaban trabajando en este campo y que se han quedado fuera del nobel.

La estructura completa de cristales del ribosoma supone un paso esencial en el conocimiento de los ribosomas. Con este proceso de cristalografía de rayos X se ha podido conocer cómo funciona el ribosoma y cómo es capaz de sintetizar las proteínas.

Por eso, diversos grupos de antibióticos, como la eritromicina o los macrólidos, se dirigen a bloquear la acción de los ribosomas de las bacterias. Con este proceso, se inutiliza su acción patógena y de ahí la importancia de los ribosomas en la obtención de antibióticos.